• Rosetta@home: Fluoreszierende Proteine von Grund auf neu entwickelt

    Herzlichen Glückwunsch an alle Rosetta@home-Freiwilligen, die zu einem kürzlich in Nature erschienenen Bericht beigetragen haben, in dem das Design eines vollständig künstlich fluoreszierenden Beta-Barrel-Proteins beschrieben wird. Hier die Beschreibung eines der Hauptautoren, Anastassia, aus einem Forenbeitrag:

    Die Publikation stellt viele Innovationen der computergestützten Proteinsynthese vor. Es ist das erste de-novo-Design der Beta-Barrel-Faltung (eine der am häufigsten beschriebenen Faltungen der letzten 35 Jahre, die bis heute noch Rätsel aufgibt). Es ist auch das erste de-novo-Design eines Proteins, das auf die Bindung eines kleinen Moleküls zugeschnitten ist, was eine sehr hohe Genauigkeit bei der Platzierung von Seitenketten auf von Grund auf neu zusammengesetzten Protein-Grundstrukturen erfordert. Darüber hinaus konnten wir zeigen, dass diese neuen Proteine sich falten und wie erwartet in vivo funktionieren können! Wir hoffen, dass die in dem Beitrag beschriebenen Fortschritte das de-novo-Design vieler Biosensoren und Katalysatoren, die auf spezifische Anwendungen zugeschnitten sind, weiter ermöglichen werden.

    Vielen Dank an alle Freiwilligen von Rosetta@home, die zur Validierung der von uns entwickelten Proteine und Bindungsstellen beigetragen haben.

    Hier ist der Link zur IPD-Webseite, die eine Kopie des Artikels enthält. Die Arbeit wurde auch in den folgenden Nachrichtenartikeln vorgestellt (der Beitrag im Science-Magazin enthält ein Video von einem unserer Proteine, das in lebenden Zellen leuchtet).

    https://www.bakerlab.org/index.php/2...scent-proteins

    https://cen.acs.org/physical-chemist...binding/96/i37
    http://www.sciencemag.org/news/2018/...t-their-target



    Originaltext:
    Zitat Zitat von https://boinc.bakerlab.org/rosetta/forum_thread.php?id=12760#89576
    Congrats to all Rosetta@home volunteers who contributed to a recent report in Nature describing the design of a completely artificial fluorescent beta-barrel protein. As described by one of the main authors, Anastassia, in this forum post:

    The paper presents many “firsts” in computational protein design. It is the first de novo design of the beta-barrel fold (one of the most described folds in the past 35 years, yet mysterious until now). It is also the first de novo design of a protein tailored to bind a small-molecule, which requires very high accuracy in the placement of side chains on protein backbones assembled from scratch. Additionally, we could show that these new proteins could fold and function as expected in vivo! We hope that the advances described in the paper will further enable the de novo design of many biosensors and catalysts tailored for specific applications.

    Thanks to all the Rosetta@home volunteers who contributed to the validation of our designed proteins and binding sites.

    Here is the link to the IPD webpage that contains a copy of the paper. The work was also featured in the news articles below (the news in Science contains a video of one of our proteins glowing in living cells).

    https://www.bakerlab.org/index.php/2...scent-proteins

    https://cen.acs.org/physical-chemist...binding/96/i37
    http://www.sciencemag.org/news/2018/...t-their-target
    Ursprünglich wurde dieser Artikel in diesem Thema veröffentlicht: News von der Rosetta-HP - Erstellt von: Major Original-Beitrag anzeigen
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