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    #26

    Standard Rosetta@home: Neue Förderung durch TED-Preis

    Wie ihr vielleicht gehört habt, wurde das Institute for Protein Design kürzlich als Teil des Audacious Project ausgewählt. Diese groß angelegte philanthropische Zusammenarbeit, die eine Folge der Verleihung des TED-Preises ist, fördert und finanziert Projekte mit dem Potenzial, die Welt zu verändern.

    Infolgedessen erweitern wir unser Team von Wissenschaftlern und Ingenieuren in Seattle, die gemeinsam an der Weiterentwicklung von Rosetta, unserer Software für Proteindesign und Strukturvorhersage, arbeiten werden. Die Finanzierung wird es uns auch ermöglichen, in die Ausrüstung, die Labormittel und den Laborraum zu investieren, der für die Entwicklung und den Test von Millionen synthetischer Proteine benötigt wird.

    Welche Herausforderungen werden wir angehen? Seht euch meinen TED-Vortrag an, um es herauszufinden.

    All diese Arbeit - wie alles, was wir tun - hängt von euch, den Teilnehmern von Rosetta@home ab. Ob es um die Entwicklung maßgeschneiderter Nanomaterialien oder sicherere Krebstherapien geht, wir setzen auf die Plattform Rosetta@home. Wir können euch nicht genug danken, dass ihr euch die Zeit genommen haben, an dieser spannenden Forschung teilzunehmen, und wir hoffen, ihr erzählt mindestens einem Freund, dass auch er allein durch den Betrieb von Rosetta@home eine Rolle bei der Revolution des Proteindesigns spielen kann.

    Vielen Dank,

    David Baker
    Direktor, Institute for Protein Design

    Originaltext:
    Zitat Zitat von https://boinc.bakerlab.org/rosetta/forum_thread.php?id=13145#90826
    As you may have heard, the Institute for Protein Design was recently selected as part of The Audacious Project. This large-scale philanthropic collaboration, which is the successor to the TED Prize, surfaces and funds projects with the potential to change the world.

    As a result, we are expanding our Seattle-based team of scientists and engineers who will work together to advance Rosetta, our software for protein design and structure prediction. The funding will also allow us to invest in the equipment, supplies and lab space needed to design and test millions of synthetic proteins.

    What challenges will we be tackling? Watch my TED talk to find out.

    All of this work — like everything we do — will depend on you, the participants in Rosetta@home. Whether it’s creating custom nanomaterials or safer cancer therapies, we rely on the Rosetta@home distributed computing platform. We cannot thank you enough for taking the time to be a part of this exciting research, and we hope you tell at least one friend that they too can play a role in the protein design revolution just by running Rosetta@home.

    Thank you,

    David Baker
    Director, Institute for Protein Design
    Geändert von Defender (11.08.2019 um 12:40 Uhr)
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    #27

    Standard Rosetta@home: Die Rolle von Rosetta bei der Bekämpfung des Coronavirus

    Vielen Dank an alle R@h-Freiwilligen für ihre Beiträge zur genauen Modellierung wichtiger Coronavirus-Proteine. Die kollektive Rechenleistung, die Sie durch R@h zur Verfügung stellen, hilft akademischen Forschungsgruppen weltweit, wichtige Proteinstrukturen wie diese zu modellieren.

    Aus einem kürzlich erschienenen IPD-Nachrichtenbeitrag:

    "Wir freuen uns, berichten zu können, dass die molekulare Modellierungssuite von Rosetta vor kurzem zur genauen Vorhersage der Struktur eines wichtigen Coronavirus-Proteins auf atomarer Ebene eingesetzt wurde, Wochen bevor es im Labor gemessen werden konnte. Die aus der Untersuchung dieses viralen Proteins gewonnenen Erkenntnisse werden nun als Leitfaden für die Entwicklung neuartiger Impfstoffe und antiviraler Medikamente verwendet."

    Seit der Veröffentlichung der SARS-CoV-2-Genomsequenzen Ende Januar wurden eine Reihe wichtiger Coronavirus-Proteine wie das oben beschriebene auf Computern von R@h-Freiwilligen modelliert. Eine Liste dieser Proteine wird vom Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) zur Verfügung gestellt.


    Originaltext:
    Zitat Zitat von https://boinc.bakerlab.org/rosetta/forum_thread.php?id=13145#90826
    Thank you to all R@h volunteers for your contributions to help accurately model important coronavirus proteins. The collective computing power that you provide through R@h helps academic research groups world wide model important protein structures like these.

    From a recent IPD news post:

    "We are happy to report that the Rosetta molecular modeling suite was recently used to accurately predict the atomic-scale structure of an important coronavirus protein weeks before it could be measured in the lab. Knowledge gained from studying this viral protein is now being used to guide the design of novel vaccines and antiviral drugs."

    Since the release of SARS-CoV-2 genome sequences in late January, a number of important corona virus proteins like the one described above have been modeled on R@h volunteer computers. A list of these proteins is provided by the Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID).
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  3. Avatar von nexiagsi16v
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    #28

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    Daran sieht man, das Rosetta gute und auch schnell verlässliche Daten liefert!
    Ciao Norman
    Dauercruncher i3 8300, 8GB RAM, GTX 1650, Linux Mint
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    #29

    Standard Rosetta@home: Das Designen formverändernder Proteine

    Im Rosetta@home-Forum wird über eine spannende Publikation berichtet, die an dieser Stelle übersetzt sei.

    Das Designen formverändernder Proteine

    Heute berichten wir über das Design von Proteinsequenzen, die mehr als eine gut gefaltete Struktur annehmen, was an virale Fusionsproteine erinnert. Diese Forschung bringt uns der Schaffung künstlicher Proteinsysteme mit zuverlässigen beweglichen Teilen näher.

    In der Natur verändern viele Proteine ihre Form als Reaktion auf ihre Umgebung. Diese Plastizität ist oft mit der biologischen Funktion verbunden. Während das rechnergestützte Proteindesign dazu verwendet wurde, Moleküle zu schaffen, die sich in einen einzigen stabilen Zustand falten, und natürliche Proteine umzugestalten, um ihre Dynamik oder Faltung zu verändern, ist das Design von Grund auf eng verwandter Sequenzen, die gut definierte, aber divergierende Strukturen annehmen, eine herausragende Herausforderung geblieben.

    Um formverändernde Proteine zu erzeugen, begann ein Team unter der Leitung der kürzlich im Baker-Labor promovierten Kathy Wei damit, Sätze von Aminosäuresequenzen zu identifizieren, von denen vorhergesagt wurde, dass sie sich in sehr unterschiedliche Strukturen falten - in diesem Fall Paare zylindrischer Helixbündel mit unterschiedlichen Längen.

    "Wir wussten von Anfang an, dass wir eine Sequenz zwischen einem kurzen Zustand mit spiralförmigen "Armen", die "nach unten" zeigen, und einem langen Zustand mit spiralförmigen "Armen", die "nach oben" zeigen, umwandeln wollten. Der Plan war, mit Hilfe etablierter Protokolle zunächst verschiedene Proteine zu entwerfen, die sich in jedem der beiden Zustände befinden, und dann die Sequenzen dieser beiden Ausgangspunkte zueinander zu mutieren, bis wir eine Sequenz gefunden haben, die sich in beide Zustände falten lässt", sagt Wei.

    Nach den Designrunden am Computer und Tests im Labor gelang es dem Team, ein einziges Molekül zu schaffen, das in beiden Zuständen zu sehen ist.

    "Eine der größten Herausforderungen bei diesem Projekt war es, einen Weg zu finden, um zu erkennen, ob die Proteine die Form annehmen, für die sie entworfen wurden. Hochdurchsatz-Screeningmethoden neigen dazu, sich auf eine enzymatische Eigenschaft eines Proteins zu verlassen. Da sich diese entworfenen Proteine nur in ihrer Form unterschieden, mussten wir ihre Faltung mittels Kristallographie und NMR überprüfen, was ein langsamer Prozess ist und nicht garantiert zu Ergebnissen führt."

    "Wir haben zwar eine wirklich vielversprechende Proteinsequenz gefunden, die wir in beiden geplanten Zuständen messen können, aber sie ist überraschend viel weniger dynamisch, als wir erwartet hätten. Als Nächstes wollen wir verstehen, wie wir die Konformationsänderungen dynamischer machen und wie wir sie kontrolliert auslösen können."

    Dem Team gehörten Wissenschaftler der Universität von Washington, der UC Berkeley, der UC Santa Cruz und der Stanford University an. Ihre Arbeit wurde von NIH, DOE, HHMI und dem Chan Zuckerberg Biohub unterstützt.

    Originaltext:
    Zitat Zitat von https://www.ipd.uw.edu/2020/03/designing-shape-shifting-proteins/
    Today we report the design of protein sequences that adopt more than one well-folded structure, reminiscent of viral fusion proteins. This research moves us closer to creating artificial protein systems with reliable moving parts.

    In nature, many proteins change shape in response to their environment. This plasticity is often linked to biological function. While computational protein design has been used to create molecules that fold to a single stable state and to re-engineer natural proteins to alter their dynamics or fold, the design from scratch of closely related sequences that adopt well-defined but divergent structures has remained an outstanding challenge.
    Kathy Wei, Ph.D.

    To create shape-shifting proteins, a team led by recent Baker lab postdoc Kathy Wei, Ph.D., began by identifying sets of amino acid sequences predicted to fold into very different structures — in this case, pairs of cylindrical helical bundles with different lengths.

    “We knew from the beginning that we wanted a sequence to transform between a short state with helical “arms” pointed “down” and a long state with helical “arms” pointed “up”. The plan was to use established protocols to first design different proteins that are in each of the two states and then mutate the sequences of these two starting points toward each other until we found a sequence that could fold into both states,” said Wei.

    After rounds of design on the computer and testing in the lab, the team succeeded in creating a single molecule that could be seen in both states.

    “One of the main challenges for this project was finding a way to tell if the proteins took on the shape they were designed to be in. High-throughput screening methods tend to rely on an enzymatic property of a protein. Since these designed proteins only differed in their shapes, we had to use crystallography and NMR to check their folding, which is a slow process and not guaranteed to yield results.”

    “While we found a really promising protein sequence that we can measure in both of the designed states, it’s surprisingly much less dynamic than we would’ve expected. Next, we want to understand how to make the conformational changes more dynamic and how to trigger them in a controlled manner.“

    The team included scientists from the University of Washington, UC Berkeley, UC Santa Cruz, and Stanford. Their work was supported by the NIH, DOE, HHMI and the Chan Zuckerberg Biohub.
    Geändert von Defender (20.03.2020 um 16:29 Uhr)
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    #30

    Standard Rosetta@home: Tausende Freiwillige unterstützen den Kampf gegen COVID-19

    Während Schulen, Museen, Büros und Geschäfte geschlossen werden, um die Ausbreitung des neuen Coronavirus zu verlangsamen, sitzen nun Millionen von Menschen zu Hause fest. Glücklicherweise gibt es selbst in diesen schwierigen Zeiten kleine Schritte, die jeder machen kann, um bei der Bekämpfung von COVID-19 zu helfen.

    Eine Möglichkeit ist die Spende für die biomedizinische Forschung - aber dazu muss man nicht unbedingt seine Brieftasche öffnen.

    Rosetta@Home ist ein verteiltes Computerprojekt, das sich auf ein Netzwerk von Computern von Freiwilligen stützt. Ziel des Projekts ist es, mehr über wichtige Biomoleküle zu erfahren, einschließlich der Proteine, aus denen das neue Coronavirus besteht. Auf diese Weise können die Wissenschaftler entdecken, wie man Medikamente und Impfstoffe gegen das Coronavirus entwickeln kann. Rosetta@Home arbeitet auf der seit 2002 bestehenden offenen Infrastruktur für Netzwerk-Computing (Berkeley Open Infrastructure for Network Computing, BOINC). BOINC ist quelloffen und wird hauptsächlich von der National Science Foundation finanziert.

    In den letzten Tagen hat Rosetta@Home eine Welle neuer Freiwilliger erlebt, die großzügig die Nutzung ihrer ungenutzten Desktop-, Laptop- und Smartphone-Prozessoren spenden. Die Zahl der aktiven Benutzer hat sich verdoppelt, und vier der zehn outputstärksten Tage des Projekts sind erst in der letzten Woche entstanden. Diese Unterstützung treibt die Forschung über das neue Coronavirus am UW-Institut für Proteindesign und an anderen Universitäten voran.

    Neue Freiwillige treten in den Dienst des Projekts

    Um die Öffentlichkeit vor dem neuen Coronavirus zu schützen, musste das Phillip and Patricia Frost Museum of Science in Miami vorübergehend geschlossen werden. Das Museum beherbergt ein hochmodernes Planetarium, das von den Dell PowerEdge 7910-Servern des Frost-Planetariums, bestehend aus 168 Prozessoren, betrieben wird. Das Frost-Museum hat gerade kommuniziert, dass es seine freigewordene Rechenkraft großzügig für das Rosetta@Home-Projekt einsetzt.

    "Als eine führende wissenschaftliche Einrichtung wollten wir einen Weg finden, die leistungsstarke Computertechnologie, die wir mit unserer Schließung ungenutzt gelassen hatten, wieder zu nutzen. Jetzt unterstützen wir aktiv bahnbrechende Forschung, die uns helfen wird, einige der größten Herausforderungen der Welt zu lösen, wie z.B. COVID-19. Jetzt müssen wir mehr denn je zusammenarbeiten und Wissenschaft und hochwertige Forschung an der Spitze unseres Denkens halten. Wir ermutigen andere, sich unserem Frost Science BOINC-Team anzuschließen und direkt von zu Hause aus zu helfen, etwas zu verändern", sagte Frank Steslow, Präsident und CEO von Frost Science.

    Modus Create, eine multinationale Beratungsfirma, hat ebenfalls angekündigt, dass sie alle Computer-Ersatzteile an ihrem Hauptsitz in Reston, Virginia, sowohl für Rosetta@Home als auch für Folding@Home, ein ähnliches Projekt, spenden wird. "Der Einfallsreichtum der Menschheit zeigt sich oft am besten in Zeiten der Krise", schreiben sie. Wie viele Freiwillige hat auch Modus ein Team bei BOINC gebildet, das ihre Spenden organisiert. Es wurden über 11.000 solcher Teams gebildet, darunter viele aus Universitäten, Unternehmen und anderen Institutionen.

    Es ist einfach, Rosetta@Home beizutreten

    Der Beitritt zu Rosetta@Home ist einfach. Laden Sie zunächst die BOINC-Anwendung auf ein kompatibles Gerät (Windows, Mac, Linux oder Android) herunter. Wählen Sie dann Rosetta@Home als Ihr bevorzugtes Projekt aus. Das war's schon! Rosetta@Home ist nicht gewinnorientiert, wird von Akademikern betrieben und sammelt keine Ihrer persönlichen Daten. Folgen Sie dem Projekt auf Twitter für Updates: @RosettaAtHome

    Wenn Rosetta@Home auf Ihren Geräten läuft, können Sie selbst im Schlaf einen Beitrag zur Wissenschaft leisten.


    Originaltext:
    Zitat Zitat von https://www.ipd.uw.edu/2020/03/volunteers-rally-to-rosettahome-to-stop-covid-19/
    As schools, museums, offices and stores shutter to slow the spread of the new coronavirus, millions of people are now finding themselves stuck at home. Fortunately, even in these trying times, there are are small steps that anyone can be take to help combat COVID-19.

    One option is to donate to biomedical research — but doing so doesn’t necessarily require opening your wallet.

    Rosetta@Home is a distributed computing project that relies on a network of volunteer computers. The goal of the project is to learn more about important biomolecules, including the proteins that comprise the new coronavirus. In doing so, scientists may discover how to create medicines and vaccines to stop it. Rosetta@Home operates on the Berkeley Open Infrastructure for Network Computing, or BOINC, which has existed since 2002. BOINC is open-source and funded primarily by the National Science Foundation.

    In recent days, Rosetta@Home has seen a surge of new volunteers who are generously donating the use of their idle desktop, laptop and smartphone processors. The number of active users has doubled, and four of the project’s ten best compute days have occurred just in the last week. This giving is powering research on the new coronavirus at the UW Institute for Protein Design and at other universities.

    New volunteers stepping up

    To keep the public safe from the new coronavirus, the Phillip and Patricia Frost Museum of Science in Miami, Floria has had to temporarily close. The museum is home to a state-of-the-art planetarium, powered by the Frost Planetarium’s Dell PowerEdge 7910 servers, consisting of 168 processors. The Frost Museum just announced that it is generously donating its computer downtime to the Rosetta@Home project.

    “As a leading scientific institution, we wanted to find a way to repurpose the powerful computing technology we had idle with our closure. We are now actively supporting groundbreaking research that will help us solve some of the world’s biggest challenges, such as COVID-19. Now more than ever, we need to work together and keep science and high quality research at the forefront of our thinking. We encourage others to join our Frost Science BOINC team and help make a difference, right from their homes” said Frank Steslow, Frost Science President & CEO.

    Modus Create, a multi-national consulting firm, has also announced that it is donating all spare computer parts at its headquarters in Reston, Virginia to both Rosetta@Home and Folding@Home, a similar project. “Humanity’s ingenuity is often best demonstrated at times of crisis,” they write. Like many volunteers, Modus has also created a team on BOINC to organize their giving. Over 11,000 such teams have been formed, including many from universities, business and other institutions.

    It is easy to join Rosetta@Home

    Joining Rosetta@Home is simple. First, download the BOINC app on a compatible device (Windows, Mac, Linux or Android). Then, select Rosetta@Home as your preferred project. That’s it! Rosetta@Home is not for profit, operated by academics and will not collect any of your personal information. Follow the project on Twitter for updates: @RosettaAtHome

    With Rosetta@Home running on your devices, you can contribute to science even as you sleep.
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    #31

    Standard 0 new tasks, Rosetta?

    Anbei noch zwei kurze Meldungen aus dem Forum bezüglich der aktuellen Situation. Möglicherweise entspannt sich die Situation also schon im Laufe der Nacht.

    0 new tasks, Rosetta?

    Wir haben die Aktualisierung der Anwendung veröffentlicht und planen, morgen eine offizielle Ankündigung zu machen. Unsere Website wird jetzt ziemlich viel in Anspruch genommen, aber hoffentlich wird sich die Situation bald stabilisieren.

    Originaltext
    Zitat Zitat von https://boinc.bakerlab.org/rosetta/forum_thread.php?id=13533&sort_style=6&start=225
    We posted the application update and plan to make an official announcement tomorrow. Our site is getting quite a bit of traffic now but hopefully it will settle down soon.

    In den letzten zwei Tagen wurden etwa 30.000 Host-Rechner zum Projekt hinzugefügt. Das ist zwar eine großartige Situation, aber sie verursacht auch einige zunehmende Schwierigkeiten. Rosetta wird nur die Arbeit schicken, für die es Freiwillige braucht. Es werden niemals Aufgaben geschickt, nur um die Ergebnisse anderer zu überprüfen oder um die Maschinen die Zahlen hochzählen zu lassen. Dadurch wird Ihre CPU für andere BOINC-Projekte, an denen Sie vielleicht beteiligt sind, verfügbar, anstatt sie beschäftigt zu halten, nur damit die Dinge scheinbar reibungslos ablaufen.

    Im Laufe des Tages werden eine neue Anwendung und neue Arbeitseinheiten veröffentlicht. Vielen Dank für Ihren Beitrag zum Projekt.

    Originaltext
    Zitat Zitat von https://boinc.bakerlab.org/rosetta/forum_thread.php?id=13680&postid=92900#92900
    The project has had some 30,000 hosts attach in the last two days. So, while this is a great situation, it does create some growing pains. Rosetta will only send work that they need volunteers to complete. They never send jobs just to verify results of others, or just to keep machines counting up numbers. This makes your CPU available to other BOINC projects you may be attached to, rather than consuming it just so things appear to be progressing smoothly.

    There will be a new application and work units released later today. Thanks for your contribution to the project.
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    #32

    Standard Rosetta@home: Hilfe im Kampf gegen COVID-19

    Über Nacht sind nicht nur zehntausende WUs aufgetaucht, sondern auch ein neuer Beitrag, der die Arbeiten im Kampf gegen COVID-19 beschreibt und hier übersetzt wurde.


    Hilfe im Kampf gegen COVID-19

    Seit dem jüngsten Ausbruch von COVID-19 wurde R@h zur Vorhersage der Struktur von Proteinen verwendet, die für die Krankheit wichtig sind, sowie zur Herstellung neuer, stabiler Mini-Proteine, die als potenzielle Therapeutika und Diagnostika eingesetzt werden können, wie das hier abgebildete Protein, das an einen Teil des COVID-19-Spike-Proteins gebunden ist.

    Um unsere Forschung zu unterstützen, freuen wir uns, ein neues Anwendungs-Update bekannt zu geben, und dank der Hilfe der ARM-Entwicklungsgemeinschaft, einschließlich Rex St. John, Dmitry Moskalchuk, David Tischler, Lloyd Watts und Sahaj Sarup, freuen wir uns, auch die Linux-ARM-Plattform mit aufzunehmen. Mit diesem Update werden wir weiterhin Proteinbinder für COVID-19 und verwandte Ziele unter Verwendung der neuesten Rosetta-Source entwickeln.

    Vielen Dank an die freiwilligen Helfer von R@h für eure anhaltende Unterstützung dieses Projekts. Eure Rechenzeit wird nicht nur für die genaue Modellierung der Strukturen wichtiger Proteine, sondern auch für das Design neuer Proteine verwendet. Schließen wir uns zusammen und kämpfen wir gegen COVID-19!

    Die primäre Art und Weise, wie Proteine miteinander interagieren, ist das Binden aneinander. Wie ihr vielleicht in der Grafikanwendung gesehen habt, gibt es Proteine in allen Formen und Größen. Aus diesem Grund binden die meisten Proteine nicht willkürlich aneinander, sondern nur sehr spezifisch an eine Handvoll anderer Proteine. Zum Beispiel bindet das virale Spike-Protein von COVID-19 an das menschliche ACE2-Protein, wodurch das Virus in die Zelle gelangt.

    Das IPD hat hart daran gearbeitet, die Fähigkeit zur Gestaltung solcher Bindungsinteraktionen zu verbessern. Dieser Prozess beginnt mit der Schaffung eines Satzes von Gitternetzproteinen, die keinen anderen Zweck haben, als sich genau zu einer atomaren Struktur zu falten. Diese Gitter werden dann an ein Zielprotein von Interesse angedockt und ihre Oberflächen so gestaltet, dass sie das Ziel perfekt ergänzen. Abschließend werden die Designs analysiert, gefiltert und im Labor getestet.

    Wir werden nun den Schritt des Oberflächendesigns mit R@h durchführen. Das Andocken und Filtern geht schnell, aber das eigentliche Proteindesign ist langsam. Wir werden die enorme Rechenleistung von R@h nutzen, um jede Aminosäure an jeder Stelle der Oberfläche zu testen. Dann werden wir die besten Kombinationen von Aminosäuren mit Hilfe von Abkühlungs- und Monte-Carlo-Simulationen auswählen. Eine große Anzahl von Simulationen ist der entscheidende Faktor für diesen Vorgang, und deshalb verwenden wir R@h.

    Begleitet uns also in den kommenden Wochen bei der Herstellung von Proteinbindern für COVID-19 und verwandte Proteine. Wir werden immer noch Strukturvorhersagen und das Design von Strukturen durchführen, da diese auch für die Proteinforschung absolut entscheidend sind. Aber haltet Ausschau nach den Anwendungen für das Oberflächendesign, denn jemand könnte die nächste Therapie für COVID-19 entwickeln.

    Und hoffentlich bleibt ihr dabei, wenn die Pandemie vorbei ist. Wir können nur deshalb solche Proteinbinder entwerfen, weil wir seit Jahren hart an diesem Problem arbeiten. Aber es liegt noch ein langer Weg vor uns. Die Weiterentwicklung der Wissenschaft erfordert Zeit und Rechenleistung, deshalb hoffen wir, dass ihr uns auf dieser aufregenden Reise begleiten werdet.


    Originaltext:
    Zitat Zitat von https://boinc.bakerlab.org/rosetta/forum_thread.php?id=13702#93153

    With the recent COVID-19 outbreak, R@h has been used to predict the structure of proteins important to the disease as well as to produce new, stable mini-proteins to be used as potential therapeutics and diagnostics, like the one displayed above which is bound to part of the COVID-19 spike protein.

    To help our research, we are happy to announce a new application update, and thanks to the help from the Arm development community, including Rex St. John, Dmitry Moskalchuk, David Tischler, Lloyd Watts, and Sahaj Sarup, we are excited to also include the Linux-ARM platform. With this update we will continue to make protein binders to COVID-19 and related targets using the latest Rosetta source.

    Thank you R@h volunteers for your continued support to this project. Your CPU hours are used not only to accurately model the structures of important proteins, but to design new ones as well. Let's band together and fight COVID-19!

    The primary way proteins interact with each other is by sticking to one another. As you may have seen from the R@h graphics application, proteins come in all shapes and sizes. For this reason, most proteins do not stick randomly to each other, but rather stick very specifically to a handful of other proteins. For instance, the viral spike protein of COVID-19 sticks to the human ACE2 protein which is how the virus gains entry to the cell.

    The IPD has been working hard at improving the ability to design such binding interactions. This process starts by creating a set of scaffold proteins that do not have a purpose other than to fold precisely to an atomic structure. These scaffolds are then docked onto a target protein of interest and their surfaces designed to perfectly complement the target. Finally, the designs are scored, filtered, and tested for binding in the lab.

    We will now be using R@h to do the surface design step. Docking and filtering are fast, but actually doing protein design is slow. We will be using the massive amounts of compute power available on R@h to sample every amino acid at every position at the interface. We will then pick the best combinations of amino acids using simulated annealing and Monte-Carlo. Sampling is key for this process and this is why we turn to R@h.

    So, join us in the coming weeks as we make binders to COVID-19 and related proteins. We'll still be doing structure prediction and scaffold design as these are absolutely critical to protein science as well. But look out for the interface design cases, because someone might be designing the next COVID-19 cure.

    And hopefully you'll stick around once the pandemic is over. We can only design binders like this because we've been working hard at the problem for years. There's still a long way to go, though. Improving the science takes time and computing, so we hope you'll join us on this exciting ride.
    Geändert von Defender (03.04.2020 um 06:32 Uhr)
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  8. #33

    Standard

    Ein größeres Paket mit 17 WUs ~371 mb (Junior_HalfRoid vs Covid-19 design + ein paar Covid-19 save all out).
    Eigentlich kennt man es so, dass jede WU einen eigenständigen download bekommt, aber hier war alles in einem download drin.
    Mein PC >>>
    CPU: Intel® Core™ i9-12900K UV - 8 / 16 P-Core 4,8 GHZ + 8 E-Core 3,8 GHZ. GPU: Zotac RTX 2080 AMP Edition, 32GB Ram...
    Mein Samsung Note 9 Smartphone >>>
    Samsung Exynos 9 Octa 9810, 4x 1,7 GHZ / 4x 2,7 GHZ, 6GB Ram...

  9. Avatar von Defender
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    #34

    Standard Ralph@home: Hilfe beim Testen der neuesten Anwendungsversion gesucht

    Ralph@home benötigt Unterstützung beim Testen der nächsten Anwendungsversion. Da das Hauptprojekt momentan wenig WUs hat, gibt es hier eine weitere Möglichkeit zu helfen.


    Rosetta 4.13 und 4.14

    Die COVID-19-bezogenen Aktualisierungen für die Rosetta-Versionen 4.13 und 4.14 (Linux) enthalten neue Zielenergie- und Faltungsoptionen zur Verbesserung des Interface-Design-Protokolls. Sie ermöglicht die Durchführung von Messungen mit dem ACE2-Bindungshelix-Motiv, das zusammen mit dem Faltungsziel festgelegt wird, sowie eine schnelle Prüfung des Energiezustands. Erfolgreiche Proteinbinder, die dieses Protokoll verwenden, werden bereits im Nasslabor getestet und optimiert, aber dies wird es uns ermöglichen, viel mehr Kandidaten zu entwerfen, um unsere Chancen zu erhöhen, erfolgreiche Proteinbinder mit den vielversprechendsten Eigenschaften zu entwerfen.

    Bitte teilt diese Informationen, um unsere Ralph@home-Tests für diese Anwendung zu unterstützen. Eine breite Vielfalt von verschiedenen Plattformen ist erwünscht. Danke!


    Originaltext:
    Zitat Zitat von https://ralph.bakerlab.org/forum_thread.php?id=839&postid=6672#6672
    The COVID-19 related updates to the 4.13 rosetta and rosetta_for_devices and 4.14 rosetta linux versions include a new target clash energy and fold-tree options to improve the interface design protocol. It will allow sampling with the ACE2 binding helix motif fixed along with the target and a fast target clash energy check. Successful binders using this protocol are already being tested and optimized in the wet lab but this will allow us to design many more candidates to increase our chances of designing successful binders with the most promising binder properties.

    Please spread to word to help our Ralph@home testing efforts for this app. A broad range of platforms is desired. Thanks!
    Geändert von Defender (05.04.2020 um 20:28 Uhr)
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    #35

    Standard Rosetta@home: Anpassungen bezüglich COVID und anderer großer Proteine

    Rosetta@home nimmt künftig nun auch große Proteine mit bis zu 2000 Aminosäuren (hier ein Beispiel mit 1273 Gliedern) ins Visier und veranschlagt dafür bis zu 4 GB RAM.

    Rosetta@home: Anpassungen bezüglich COVID und anderer großer Proteine

    Ich wollte versuchen, allen bewusst zu machen, dass das Projekt einige der größten Protein-WUs vorbereitet, die jemals auf R@h liefen. Diese werden pro Modell viel länger brauchen als kleinere Proteine. Das wird es sehr schwierig machen, die "geschätzte verbleibende Laufzeit" genau darzustellen. Es wird die Wahrscheinlichkeit erhöhen, dass Aufgaben länger laufen als eure WU-Laufzeitpräferenz vorgibt, insbesondere wenn ihr eine Laufzeitpräferenz habt, die weniger als die 8 Stunden Standardlaufzeit beträgt. Um dem Rechnung zu tragen, wird der Watchdog länger ruhen als früher und nur WUs beenden, die mehr als 10 CPU-Stunden länger als die Laufzeitpräferenz gelaufen sind.

    Diese lang laufenden Modelle werden zu einem hohen Grad an Laufzeitschwankungen zwischen den einzelnen Aufgaben führen. Es kann vorkommen, dass eine Aufgabe fast doppelt so viel Punkte erhält wie eine andere. Das liegt daran, dass sie zwei Modelle ausgeführt hat, anstatt eines. Die Gutschrift sollte im Allgemeinen proportional zur Menge der in die Aufgabe investierten CPU-Zeit sein.

    Diese hohe Variation in der Laufzeit wird eine Herausforderung für den BOINC-Manager bei der Entscheidung darstellen, wie viel Arbeit er anfordern sollte. Ihr könnt dem BOINC-Manager helfen, zu viel Arbeit zu vermeiden, wenn ihr euren Arbeitspuffer auf unter einen Tag begrenzt.

    Außerdem haben einige von euch kürzlich Arbeitseinheiten gemeldet, die vor ihrer Laufzeitpräferenz abgeschlossen wurden. Dies wird auch bei diesen lang laufenden Modellen häufiger vorkommen. Wenn ihr z.B. die standardmäßige Laufzeitpräferenz von 8 Stunden habt und das erste Modell 5 Stunden für die Fertigstellung benötigt, dann wird es nach 5 Stunden aufhören und zurück gemeldet, weil ein zweites Modell die Präferenz überschreiten würde. Das Projektteam zieht es vor, dass ihr die Laufzeitpräferenz nicht ändert, was derzeit zu 8 Stunden Laufzeit führt. Wenn diese hohen Laufzeitschwankungen euch jedoch Probleme bereiten, möchte ich darauf hinweisen, dass die Einstellung einer längeren Laufzeitpräferenz im Allgemeinen zu konsistenteren Bearbeitungszeiten führt. Beachtet einfach, dass Änderungen der Laufzeitpräferenz sowohl auf bestehende heruntergeladenen Arbeitseinheiten als auch auf neue Arbeitsanforderungen angewendet werden. Daher schlage ich immer vor, Änderungen nur dann vorzunehmen, wenn ihr einen kleinen Arbeitspuffer habt, und die Laufzeitpräferenz nur um kleine Schritte auf einmal zu ändern, damit der BOINC-Manager Zeit hat, die WUs mit den neuen Laufzeiten fertiggestellt zu sehen. Dies hilft ihm dabei, die Menge an Arbeit anzufordern, die euren Präferenzen entspricht.

    Die Arbeitseinheiten, auf denen sehr kurze Modelle liefen und die enden, wenn sie 1.000 Modelle (vor ihrer Laufzeitpräferenz) oder andere sehr runde Zahlen erreicht haben, wurden angepasst, um eine größere maximale Anzahl von Modellen zu ermöglichen. Dies wird helfen, eure vorgegebene Laufzeitpräferenz einzuhalten und die zusätzliche Zeit zu nutzen, um mehr Modelle zu berechnen. Dies wird dazu beitragen, dass die Laufzeiten dieser Art von Arbeitseinheiten konsistenter sind.


    Originaltext:
    Zitat Zitat von https://boinc.bakerlab.org/rosetta/forum_thread.php?id=13826#94811
    I wanted to try to help everyone be aware that the project is preparing some of the largest protein WUs even run on R@h. These will take much longer to run per model than smaller proteins. This is going to make "estimated runtime remaining" very difficult to show accurately. It will increase the likelihood of tasks running longer than your WU runtime preference, especially if you have a runtime preference that is less than the 8 hours default. To accommodate, the watchdog will be napping longer that he used to. Only ending WUs that have run more than 10 CPU hours longer than the runtime preference.

    These long-running models are going to result in a high degree of variation in runtime between tasks. You might see one task granted nearly twice as much credit as another. That because it ran two models rather than one. Credit should generally be proportional to the amount of CPU time invested in the task.

    This high variation in runtime is going to present a challenge for the BOINC Manager in deciding how much work it should be requesting. You can help the BOINC Manager avoid pulling down too much work if you adjust your preferences for how much work to store to be under a day.

    Also, several of you have recently reported work units that have completed before their runtime preference. This is going to become more common with these long-running models as well. As an example if you have the default 8 hour runtime preference and the first model takes 5 hours to complete, then 5 hours is where it will stop and report back because a second model would exceed the preference. The Project Team prefers you leave the runtime preference unset, which presently results in 8 hour runtimes. But if these high variations in runtimes are presenting problems for you, I should point out that setting a longer runtime preference will generally result in more consistent completion times. Just beware that runtime preference changes are applied to your existing downloaded work units as well as new work requests. So I always suggest making changes only when you have settings for a small work cache, and to only change the runtime preference a couple of notches at a time, so the BOINC Manager has time to see WUs complete with the new runtimes. This helps it request the amount of work that matches your preferences.

    The work units that were running very short models and ending when they reached 1,000 models (before their runtime preference), or other very round numbers, have been adjusted to allow a larger maximum number of models. This will help them fill out their runtime preference, using the additional time to compute more models. This will help runtimes of this type of work unit to be more consistent.
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  11. Avatar von nexiagsi16v
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    #36

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    Aber bis zu 4GB ist schon knackig. Wenn ich bei zwei davon gleichzeitig rechne, ist mein 24/7 Cruncher schon ausgelastet. Diese Art der WU hätte man wählbar machen müssen.
    Aufgrund der allgemeinen Laufzeitschätzungsproblematik bei Rosetta, hab ich meinen Bunker schon unter 1 Tag gesetzt. Die WU-Versorgung läßt das nun auch wieder zu.
    Ciao Norman
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    #37

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    Im Speziellen sind es die "rb_04_***"-WU, die sich gern 3-4GB/WU genehmigen und Rechner, die mit 2GB/WU kalkuliert wurden, an die Kotz... ääähmmm Schmerzgrenze bringen.
    Ich habe (Rosetta möge mir das bitte verzeihen) bereits seit einigen Tagen, in den meisten Fällen, wenn ich eine solche WU bekam, prophylaktisch die Reißleine gezogen und sie wieder heim zu Mutti geschickt.
    Denn ab und an wäre ein wenig arbeiten an den Rechnern schon gewünscht. Und Zeitlupe und/oder Standbild kostet schon etwas Nerven.
    Gruß Mario
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  13. Avatar von WBT112
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    #38

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    Rosetta mutet seinen Teilnehmern aktuell schon ziemlich viele händische Interventionen zu.
    Deshalb habe ich dort auch nur die Rechner laufen, die ich im direkten Zugriff habe.
    Ein etwas sorgloseres Crunchen wie bei WCG wäre nett...

  14. Avatar von KidDoesCrunch
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    #39

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    Also ich habe Rosetta auf 12 Stunden gesetzt und lasse all Threads Arbeiten. RAM ist meist 32 GB bzw, 64 GB. nachdem es mal mit der WU Versorgung lief habe ich keinerlei Probleme.
    [myNumbers] || [myBadges]
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    #40

    Standard

    Ich habe 2 Stunden eingestellt und muss nur aufpassen das ich nicht zu viele bekomme.

    Einmal am Tag mache ich das.

  16. Avatar von WBT112
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    #41

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    Im Rosetta Forum werden gerade Bonus-Credits für die neuen "großen" Workunits diskutiert.
    Habe meinen Senf auch dazu gegeben.


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    #42

    Standard

    Nicht von der Homepage, sondern von Twitter:

    Zitat Zitat von @RosettaAtHome
    Wir haben eine GROSSE NEUIGKEIT: Forschern @UWproteindesign ist es gelungen, Antivirus-Eiweiße zu erschaffen, die den neuen Coronavirus im Labor neutralisieren. (Diese experimentellen Wirkstoffe werden nun optimiert, um sie für Tierversuche vorzubereiten.)

    DANKE EUCH für Eure Mithilfe!
    Zitat Zitat von @RosettaAtHome
    We have some BIG NEWS: Researchers @UWproteindesign have succeeded in creating antiviral proteins that neutralize the new coronavirus in the lab. (These experimental drugs are being optimized for animal trials now)

    THANK YOU for helping out!
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  18. Avatar von walli
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    #43

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    Danke für die Info!

  19. Avatar von pschoefer
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    #44

    Standard Entwicklung von Hemmstoffen für SARS-CoV-2

    Ein neuer Artikel in der Fachzeitschrift Science beschreibt die Entwicklung von Miniproteinen, die an die "Spitzen" des Coronavirus SARS-CoV-2 ankoppeln und dadurch dessen Bindung an das menschliche Enzym ACE2 verhindern können. Solche Hemmstoffe können vor oder in der Frühphase einer Infektion die Vermehrung des Virus verhindern und daher beispielsweise in prophylaktischen Medikamenten für medizinisches Personal mit Kontakt zu potentiellen Covid-19-Patienten Anwendung finden. Rosetta@home spielte beim Finden dafür geeigneter Gerüstproteine eine Rolle. David Baker beschreibt die Vorgehensweise bei der Forschung recht allgemeinverständlich (allerdings in englischer Sprache) in einem Video (dessen Einbettung in die Originalnachricht des Projekts leider auch störende Auswirkungen hatte).

    Neues zum Coronavirus von David Baker. Danke euch allen für eure Beiträge!
    Hier ist ein kurzes Video, in welchem David Baker einige spannende Ergebnisse der auf SARS-CoV-2 abzielenden Wirkstoffentwicklung beschreibt.

    Danke euch allen für eure Beiträge zu dieser Forschung! Zwar wurde R@h nicht direkt für die in der (unten verlinkten) Veröffentlichung beschriebene Arbeit verwendet, aber R@h wurde zum Optimieren dafür relevanter Gerüstproteine verwendet. Außerdem gibt es derzeit mehrere vergleichbare Optimierungen, die an SARS-CoV-2 und verwandte Ziele binden und mit R@h entwickelt wurden.

    https://www.youtube.com/embed/ODEIN5V3yLg (engl.)

    Weiterführende Informationen sind in der Veröffentlichung De novo design of picomolar SARS-CoV-2 mini protein inhibitors (engl., Neuschöpfung pikomolarer Miniprotein-Hemmstoffe für SARS-CoV-2) zu finden.
    22.09.2020, 00:16:33 MEZ

    Originaltext:
    Zitat Zitat von https://boinc.bakerlab.org/rosetta/forum_thread.php?id=14226
    Coronavirus update from David Baker. Thank you all for your contributions!
    Here is a short video of David Baker describing some exciting results from de novo designs targeting SARS-Cov-2.

    Thank you all for your contributions to this research! Although R@h was not directly used for the work described in the publication (link provided below), R@h was used for designing relevant scaffolds. Additionally, there are currently many similar designs that bind SARS-Cov-2 and related targets that were engineered using R@h.

    https://www.youtube.com/embed/ODEIN5V3yLg

    More information is available from the publication, De novo design of picomolar SARS-CoV-2 mini protein inhibitors.
    21 Sep 2020, 23:16:33 UTC
    Gruß
    Patrick

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  20. Avatar von pschoefer
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    #45

    Standard COVID-19-Impfstoff mit Nanopartikeln zugelassen

    Seit letzter Woche ist in der Republik Korea der am Institut für Proteindesign (IPD) der University of Washington entwickelte Protein-Impfstoff gegen COVID-19 zugelassen, über den Rosetta@home vor einem Jahr berichtete.

    COVID-19-Impfstoff mit IPD-Nanopartikeln erhält endgültige Zulassung im Ausland


    Das IPD freut sich, sein erstes Medikament auf Basis entworfener Proteine mit vollständiger Zulassung im Ausland bekanntzugeben.

    Glückwunsch und danke an alle Rosetta@home-Teilnehmer! Eure Berechnungen haben bei den Herausforderungen der Protein-Neuschöpfung wie Impfstoffentwicklung sehr geholfen und zu Durchbrüchen wie diesem geführt.

    Weitere Informationen sind in dieser Nachricht des IPD (engl.) zu finden.

    Außerdem gibt es hier ein Video (engl.).


    Von der IPD-Nachrichtenseite:
    • laut klinischen Studien übertrifft der Impfstoff die Wirksamkeit des Oxford/AstraZeneca-Impfstoffs
    • der proteinbasierte Impfstoff, der nun SKYCovione heißt, muss nicht tiefgekühlt werden
    • die University of Washington wird für die Dauer der Pandemie keine Lizenzgebühren erheben
    • Südkorea wird 10 Millionen Dosen zur Verwendung im Inland kaufen

    Ein an der Medizinischen Fakultät der University of Washington (UW) entwickelter COVID-19-Impfstoff wurde vom koreanischen Ministerium für Ernährung und Medikamentensicherheit für Personen ab einem Alter von 18 Jahren zugelassen. Der Impfstoff, der nun SKYCovione heißt, wurde für wirksamer als der Oxford/AstraZeneca-Impfstoff, der unter den Markennamen Covishield und Vaxzevria vertrieben wird, befunden.

    SK bioscience, die Firma, welche die klinische Entwicklung von SKYCovione im Ausland leitete, bemüht sich jetzt um die Zulassung im Vereinigten Königreich und darüber hinaus. Falls der Impfstoff von der Weltgesundheitsorganisation zugelassen wird, wird er über COVAX zur Verfügung stehen, einer internationalen Initiative zur gerechten weltweiten Verteilung von COVID-19-Impfstoffen. Zusätzlich hat die südkoreanische Regierung 10 Millionen Dosen zur Verwendung im Inland gekauft.

    Die Wissenschaftler in Seattle hinter dem neuen Impfstoff bemühten sich um die Entwicklung eines COVID-19-Impfstoffs der "zweiten Generation", der sicher, bei geringer Dosierung wirksam, einfach herstellbar und stabil ohne Tiefkühlung ist. Diese Eigenschaften könnten eine weltweite Impfung ermöglichen, da auch Menschen in Gebieten mit eingeschränkter medizinischer Versorgung, Transport- und Aufbewahrungsmöglichkeiten erreicht werden können.

    "Wir wissen, dass weltweit mehr als zwei Milliarden Menschen noch keine einzige Impfdosis erhalten haben", sagte David Veesler, Professor für Biochemie an der Medizinischen Fakultät der UW und Mitentwickler des Impfstoffs. "Falls unser Impfstoff über COVAX verteilt wird, ermöglicht das, Menschen zu erreichen, die Zugang dazu brauchen."

    Die University of Washington lizenziert die Impfstofftechnologie für die Dauer der Pandemie ohne Gebühren.

    Nochmals Glückwunsch und danke an alle R@h-Teilnehmer!
    06.07.2022, 19:27:59 MEZ

    Originaltext:
    Zitat Zitat von https://boinc.bakerlab.org/rosetta/forum_thread.php?id=15029
    COVID-19 vaccine with IPD nanoparticles wins full approval abroad
    [img]

    The IPD is excited to announce it's first designed protein medicine with full approval abroad.

    Congrats and thank you to all Rosetta@home contributors! The computing you have provided has greatly aided in de novo protein design challenges such as vaccine development leading to breakthroughs like this.

    For more information you can visit the IPD vaccine news post.

    A video is also available here.


    From the IPD news site:
    • Clinical testing found the vaccine outperforms Oxford/AstraZeneca’s
    • The protein-based vaccine, now called SKYCovione, does not require deep freezing
    • University of Washington to waive royalty fees for the duration of the pandemic
    • South Korea to purchase 10 million doses for domestic use

    A vaccine for COVID-19 developed at the University of Washington School of Medicine has been approved by the Korean Ministry of Food and Drug Safety for use in individuals 18 years of age and older. The vaccine, now known as SKYCovione, was found to be more effective than the Oxford/AstraZeneca vaccine sold under the brand names Covishield and Vaxzevria.

    SK bioscience, the company leading the SKYCovione’s clinical development abroad, is now seeking approval for its use in the United Kingdom and beyond. If approved by the World Health Organization, the vaccine will be made available through COVAX, an international effort to equitably distribute COVID-19 vaccines around the world. In addition, the South Korean government has agreed to purchase 10 million doses for domestic use.

    The Seattle scientists behind the new vaccine sought to create a ‘second-generation’ COVID-19 vaccine that is safe, effective at low doses, simple to manufacture, and stable without deep freezing. These attributes could enable vaccination at a global scale by reaching people in areas where medical, transportation, and storage resources are limited.

    “We know more than two billion people worldwide have not received a single dose of vaccine,” said David Veesler, associate professor of biochemistry at UW School of Medicine and co-developer of the vaccine. “If our vaccine is distributed through COVAX, it will allow it to reach people who need access.”

    The University of Washington is licensing the vaccine technology royalty-free for the duration of the pandemic.

    Congrats and thank you again to all R@h contributors!
    6 Jul 2022, 18:27:59 UTC
    Gruß
    Patrick

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    #46

    Standard neue Rosetta-Version veröffentlicht

    Eine neue Version der nativen Rosetta-Anwendung wurde beim Testprojekt Ralph@home ausgerollt, allerdings gab es noch fast keine WUs dafür.

    Rosetta 4.23 zum Testen veröffentlicht
    Die Rosetta-Anwendung wurde aktualisiert, um ein Protokoll namens GALigandDock einzubauen, welches dafür verwendet werden wird, eine extrem große Bibliothek von kleinen Molekülen auf der Suche nach Arzneimitteln zu durchsuchen. Bitte meldet etwaige Probleme in diesem Diskussionsthread: https://ralph.bakerlab.org/forum_thread.php?id=892 (engl.)
    10.03.2023, 23:16:18 MEZ

    Originaltext:
    Zitat Zitat von https://ralph.bakerlab.org/forum_thread.php?id=893
    Rosetta version 4.23 released for testing
    The Rosetta application has been updated to include a protocol named GALigandDock that will be used to screen an ultra-large library of small molecules for drug discovery. Please report any issue in the discussion thread here: https://ralph.bakerlab.org/forum_thread.php?id=892
    10 Mar 2023, 22:16:18 UTC
    Gruß
    Patrick

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    #47

    Standard aktualisierte Version der Rosetta-Anwendung mit Fehlerbehebung

    Ralph@home testet eine weitere neue Version der Rosetta-Anwendung, welche Probleme mit der zuvor getesteten Version beheben soll.

    Rosetta 4.24 zum Testen veröffentlicht
    Die Rosetta-Anwendung wurde aktualisiert, um mit Version 4.23 beobachtete Fehler zu beheben. Bitte meldet etwaige Probleme in diesem Diskussionsthread: https://ralph.bakerlab.org/forum_thread.php?id=894 (engl.)
    28.03.2023, 7:15:41 MEZ

    Originaltext:
    Zitat Zitat von https://ralph.bakerlab.org/forum_thread.php?id=895
    Rosetta version 4.24 released for testing
    The Rosetta application has been updated to fix bugs that we have observed from 4.23. Please report any issue in the discussion thread here: https://ralph.bakerlab.org/forum_thread.php?id=894
    28 Mar 2023, 6:15:41 UTC
    Gruß
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