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TANPAKU

Aus SETI.Germany Wiki

TANPAKU
TANPAKU
Kategorie:Biologie
Homepage:http://issofty17.is.noda.tus.ac.jp
Betreiber:Tokyo University of Science Japan
Status:inaktiv/beendet
Projektadressen
Serverstatus:TANPAKU
Forum:TANPAKU Forum
SETI.Germany
Team-Statistik:TANPAKU
Teambeitritt:SETI.Germany beitreten
Forenthread:SETI.Germany Forum
Workunit
Frist:3 bis 4 Tage
Download:bis 700 kB
Upload:bis 1 MB
Betriebssysteme:Linux 32 Bit Linux 64 Bit Mac OS (Intel) Windows 32 Bit
Bildschirmschoner:Nicht vorhanden
Checkpoints:Vorhanden

TANPAKU war ein Grundlagenforschungsprojekt der Tokyo University of Science auf dem Gebiet der Proteinfaltung, welches die Brownian-Dynamics-Methode verwendet um Proteinstrukturen vorherzusagen.

Hintergrundinformationen

TANPAKU ist ein japanisches Projekt zur Proteinstruktur-Vorhersage, unter der Verwendung des verteilten Rechnens von BOINC. Dieses Projekt wird gemeinsam entwickelt von Yamato Lab. (insbesondere deren Abteilung für biologische Wissenschaft und Technologie) und Takeda Lab (insbesondere deren Abteilung der Informationswissenschaften) an der Tokyo University of Science. Das Wort „TANPAKU“ stammt von dem japanischen Wort tanpaku-shitsu, was soviel wie Protein bedeutet.

Das Projekt ist öffentlich zugänglich. Es wird die sog. Brownian-Dynamics-Methode verwendet, um die Berechnungen durchzuführen, eine Methode, die eigens für den Einsatz im Rahmen eines Distributed-Computing-Projekts entwickelt wurde.

Die TANPAKU-WUs hatten Laufzeiten von bis zu 10 Stunden, die Deadline lag zwischen 3 und 4 Tagen. Eine WU war bis zu 700 KB beim Download groß und hatte bis zu 1 MB beim Upload.

Grundlegendes

Wie funktioniert die Proteinstrukturvorhersage und was ist das überhaupt?

Proteine sind wesentliche Bestandteile unseres Lebens. Amylase beispielsweise verdaut Stärke, um Energie zu erzeugen, Hämoglobin transportiert Sauerstoff im Körper, Insulin steuert die Menge des Zuckers der im Blut gelöst ist. Die grundlegenden Bauteile der Proteine sind 20 Arten von Aminosäuren. Proteine sind lange, nicht-ausgebreitete Polymer-Strukturen, die aus Hunderten verbundener Aminosäuren bestehen, in denen die Peptidbindungen zwischen der Karboxyl-Gruppe von einer Aminosäure und die Amino-Gruppe einer anderen Aminosäure mit der Freisetzung von einem Wassermolekül gebildet werden. Der Auftrag seiner Aminosäuren oder Reihenfolge bildet die Eigenschaften des Proteins.

Einerseits liefert die DNA die grundlegende Reihenfolge eines Gens, die Aminosäurereihenfolge Informationen des Proteins, das sie kodiert. Folglich ist das Gen eine Blaupause zur Bildung eines Proteins und das Genom der komplette Satz der Gene in einem lebenden Organismus, und somit eine Blaupause unseres Körpers als Ganzes. Weil die Informationen des Genoms uns eine Menge Anhaltspunkte für das Lösen von Geheimnissen des Lebens zur Verfügung stellen, werden Hunderte von Genom-Projekten vieler Arten von Lebewesen in der Welt durchgeführt. Mittlerweile ist das menschliche Genom bereits entschlüsselt worden!

Das Verhältnis zwischen Proteinstruktur und Funktion

Wird uns die Reihenfolge der genetischen-Informationen gegeben, verstehen wir dann das vollständige Leben? Leider nicht. Obgleich wir wissen, dass ein Gen von einem der Proteine abhängt, ist es noch schwierig, seine Funktion von der Aminosäurereihenfolge abzuleiten.

Ein Protein faltet sich in seine einzigartige dreidimensionale Struktur, die seiner Aminosäurereihenfolge entspricht und arbeitet dann in unserem Körper. Das heißt, es gibt ein tiefes Verhältnis zwischen Struktur eines Proteins und seiner Funktion. Daraus folgt, wenn wir eine Proteinstruktur von seiner Aminosäurereihenfolge her voraussagen können, stellen diese strukturellen Informationen äußerst nützliche Informationen für das Ableiten seiner Proteinfunktion zur Verfügung.

Jedoch haben wir (derzeit noch) nicht die Methode, die die gefaltete Struktur eines Proteins von seiner Aminosäurereihenfolge alleine voraussagt.

Quelle: http://issofty17.is.noda.tus.ac.jp/doc/first_E.html (in Englisch)

Brownsche Bewegung

Bewegung mikroskopischer Teilchen in einer Flüssigkeit, verursacht durch die thermische Bewegung der Flüssigkeitsmoleküle, zuerst entdeckt von Jan Ingenhousz 1785 (bekannt als Endecker der Photosynthese), der aber wie viele seiner Zeitgenossen an einen biologischen Ursprung dachte.

Robert Brown, schottischer Botaniker, entdeckte 1831 den Zellkern in Pflanzenzellen, glaubte aber selbst nicht, dass dieser essentiell für die Zelle sei.

1827 beobachtete er die Zitterbewegung von Pollenteilchen in Wasser (Brown, R.: „A brief account of microscopical observations made in the months of June, July, and August, 1827, on the particles contained in the pollen of plants; and on the general existence of active molecules in organic and inorganic bodies“. (1828) Phil. Mag. 4, 161-173.)

Er zog den richtigen Schluss und untersuchte zusätzlich Wassereinschlüsse in Quarz, in denen er auch zitternde Teilchen fand. Seitdem heißt dieser Effekt Brownsche Bewegung.

Quelle: http://www.dkfz-heidelberg.de/Macromol/B040_html/teaching/Brownian.pdf

Interessante Links von der Projektseite

Weblinks

mit freundlicher Genehmigung von Herrn Prof. Dr. Jörg Langowski, Division Biophysics of Macromolecules, B040 German Cancer Research Center (DKFZ), Heidelberg, Deutschland)
mit freundlicher Genehmigung von Herrn Prof. Patrick S. Doyle, Doherty Associate Professor of Chemical Engineering, MIT Department of Chemical Engineering, Cambridge, USA)
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